• Экзаменационные вопросы по биологической химии
• 1. Предмет и задачи биологической химии. Обмен веществ и энергии, ие­рархическая структурная организация и самовоспроизведение как важ­нейшие признаки живой материи.
• 2. Гетеротрофные и аутотрофные организмы: различия по питанию и ис­точникам энергии. Катаболизм и анаболизм.
• 3. Многомолекулярные системы (метаболические цепи, мембранные про­цессы, системы синтеза биополимеров, молекулярные регуляторные системы) как основные объекты биохимического исследования.
• 4. Уровни структурной организации живого. Биохимия как молекулярный уровень изучения явлений жизни. Биохимия и медицина (медицинская биохимия).
• 5. Основные разделы и направления в биохимии: биоорганическая химия, динамическая и функциональная биохимия, молекулярная биология.
• 6. История изучения белков. Представление о белках как важнейшем клас­се органических веществ и структурно-функциональном компоненте организма человека.
• 7. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Пеп­тидная связь. Первичная структура белков.
• 8. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков (инсулины разных животных).
• 9. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная струк­туры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи.
• 11. Доменная структура и её роль в функционировании белков. Яды и ле­карства как ингибиторы белков.
• 12.Четвертичная структура белков. Особенности строения и функциониро­вания олигомерных белков на примере гемсодержащего белка - гемо­глобина.
• 13.Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация. Факторы, вызывающие денатурацию.
• 14.Шапероны - класс белков, защищающий другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающий формирование их нативной конформации.
• 15.Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины).
• 17.Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация
• 18.Методы выделения индивидуальных белков: осаждение солями и орга­ническими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионооб­менная и аффинная хроматография.
• 19.Методы количественного измерения белков. Индивидуальные особен­ности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях.
• 21 .Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Единицы измерения активности и количества ферментов.
• 22.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов в6, рр, в2).
• 23.Ингибиторы ферментов. Обратимое и необратимое ингибирование. Конкурентное ингибирование. Лекарственные препараты как ингибито­ры ферментов.
• 25.Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Участие ферментов в проведении гормонального сигнала.
• 26.Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты. Изменение ферментов в процессе развития.
• 27.Изменение активности ферментов при болезнях. Наследственные энзимопатии. Происхождение ферментов крови и значение их определения при болезнях.
• 29.Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метабо­лизма. Органические и минеральные компоненты пищи. Основные и минорные компоненты.
• 30.Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки, суточная потреб­ность, переваривание; частичная взаимозаменяемость при питании.
• 31 .Незаменимые компоненты основных пищевых веществ. Незаменимые аминокислоты; пищевая ценность различных пищевых белков. Линолевая кислота - незаменимая жирная кислота.
• 32.История открытия и изучения витаминов. Классификация витаминов. Функции витаминов.
• 34.Минеральные вещества пищи. Региональные патологии, связанные с недостаточностью микроэлементов в пище и воде.
• 35.Понятие о метаболизме и метаболических путях. Ферменты и метабо­лизм. Понятие о регуляции метаболизма. Основные конечные продукты метаболизма у человека
• 36.Исследования на целых организмах, органах, срезах тканей, гомогенатах, субклеточных структурах и на молекулярном уровне
• 37.Эндэргонические и экзэргонические реакции в живой клетке. Макроэргические соединения. Примеры.
• 39.Окислительное фосфорилирование, коэффициент р/о. Строение мито­хондрий и структурная организация дыхательной цепи. Трансмембран­ный электрохимический потенциал.
• 40.Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). Разоб­щение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания
• 42.Образование токсических форм кислорода, механизм их повреждающе­го действия на клетки. Механизмы устранения токсичных форм кисло­рода.
• 43.Катаболизм основных пищевых веществ - углеводов, жиров, белков. Понятие о специфических путях катаболизма и общих путях катаболиз­ма.
• 44.Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. По­следовательность реакций. Строение пируватдекарбоксилазного ком­плекса.
• 45.Цикл лимонной кислоты: последовательность реакций и характеристика ферментов. Связь между общими путями катаболизма и цепью переноса электронов и протонов.
• 46.Механизмы регуляции цитратного цикла. Анаболические функции цик­ла лимонной кислоты. Реакции, пополняющие цитратный цикл
• 47.Основные углеводы животных, их содержание в тканях, биологическая роль. Основные углеводы пищи. Переваривание углеводов
• 49. Аэробный распад - основной путь катаболизма глюкозы у человека и других аэробных организмов. Последовательность реакций до образо­вания пирувата (аэробный гликолиз).
• 50.Распространение и физиологическое значение аэробного распада глю­козы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и в жировой ткани.
• 52. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез) из аминокислот, глицерина и мо­лочной кислоты. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори).
• 54. Свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена.
• 55. Особенности обмена глюкозы в разных органах и клетках: эритроциты, мозг, мышцы, жировая ткань, печень.
• 56. Представление о строении и функциях углеводной части гликолипидов и гликопротеинов. Сиаловые кислоты
• 57. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, непереносимость фруктозы и дисахаридов. Гликогенозы и агликогенозы
• Глицеральдегид -3 –фосфат
• 58. Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды (жиры) и липиды мембран (сложные липиды). Жирные кислоты липидов тканей человека.
• Состав жирных кислот подкожного жира человека
• 59. Незаменимые факторы питания липидной природы. Эссенциальные жирные кислоты: ω-3- и ω-6-кислоты как предшественники синтеза эйкозаноидов.
• 60.Биосинтез жирных кислот, регуляция метаболизма жирных кислот
• 61.Химизм реакций β-окисления жирных кислот, энергетический итог.
• 6З.Пищевые жиры и их переваривание. Всасывание продуктов перевари­вания. Нарушение переваривания и всасывания. Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника.
• 64.Образование хиломикронов и транспорт жиров. Роль апопротеинов в составе хиломикронов. Липопротеинлипаза.
• 65.Биосинтез жиров в печени из углеводов. Структура и состав транспорт­ных липопротеинов крови.
• 66. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Регуляция син­теза и мобилизации жиров. Роль инсулина, глюкагона и адреналина.
• 67.Основные фосфолипиды и гликолипиды тканей человека (глицерофосфолипиды, сфингофосфолипиды, гликоглицеролипиды, гликосфиголипиды). Представление о биосинтезе и катаболизме этих соединений.
• 68.Нарушение обмена нейтрального жира (ожирение), фосфолипидов и гликолипидов. Сфинголипидозы
• Сфинголипиды, метаболизм: заболевания сфинголипидозы, таблица
• 69.Строение и биологические функции эйкозаноидов. Биосинтез простагландинов и лейкотриенов.
• 70.Холестерин как предшественник ряда других стероидов. Представление о биосинтезе холестерина. Написать ход реакций до образования мевалоновой кислоты. Роль гидроксиметилглутарил-КоА-редуктазы.
• 71.Синтез желчных кислот из холестерина. Конъюгация желчных кислот, первичные и вторичные желчные кислоты. Выведение желчных кислот и холестерина из организма.
• 72.Лпнп и лпвп - транспортные, формы холестерина в крови, роль в об­мене холестерина. Гиперхолестеринемия. Биохимические основы раз­вития атеросклероза.
• 73. Механизм возникновения желчнокаменной болезни (холестериновые камни). Применение хенодезокеихолевой кислоты для лечения желчно­каменной болезни.
• 75. Переваривание белков. Протеиназы - пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы и эндопептидазы.
• 76. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков.
• 77. Протеиназы поджелудочной железы и панкреатиты. Применение инги­биторов протеиназ для лечения панкреатитов.
• 78. Трансаминирование: аминотрансферазы; коферментная функция вита­мина в6. Специфичность аминотрансфераз.
• 80. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.
• 82. Глутаминаза почек; образование и выведение солей аммония. Актива­ция глутаминазы почек при ацидозе.
• 83. Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с цтк. Происхожде­ние атомов азота мочевины. Нарушения синтеза и выведения мочеви­ны. Гипераммонемии.
• 84. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Синтез глюкозы из аминокислот. Синтез аминокислот из глюкозы.
• 85. Трансметилирование. Метионин и s-аденозилметионин. Синтез креа­тина, адреналина и фосфатидилхолинов
• 86. Метилирование днк. Представление о метилировании чужеродных и лекарственных соединений.
• 88. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфанила­мидных препаратов.
• 89. Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия; биохимический де­фект, проявление болезни, методы предупреждения, диагностика и ле­чение.
• 90. Алкаптонурия и альбинизм: биохимические дефекты, при которых они развиваются. Нарушение синтеза дофамина, паркинсонизм.
• 91. Декарбоксилирование аминокислот. Структура биогенных аминов (гистамин, серотонин, γ-аминомасляная кислота, катехоламины). Функции биогенных аминов.
• 92. Дезаминирование и гидроксилирование биогеных аминов (как реакции обезвреживания этих соединений).
• 93. Нуклеиновые кислоты, химический состав, строение. Первичная струк­тура днк и рнк, связи, формирующие первичную структуру
• 94. Вторичная и третичная структура днк. Денатурация, ренативация днк. Гибридизация, видовые различия первичной структуры днк.
• 95. Рнк, химический состав, уровни структурной организации. Типы рнк, функции. Строение рибосомы.
• 96. Строение хроматина и хромосомы
• 97. Распад нуклеиновых кислот. Нуклеазы пищеварительного тракта и тка­ней. Распад пуриновых нуклеотидов.
• 98. Представление о биосинтезе пуриновых нуклеотидов; начальные ста­дии биосинтеза (от рибозо-5-фосфата до 5-фосфорибозиламина).
• 99. Инозиновая кислота как предшественник адениловой и гуаниловой ки­слот.
• 100. Представление о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов.
• 101. Нарушения обмена нуклеотидов. Подагра; применение аллопуринола для лечения подагры. Ксантинурия. Оротацидурия.
• 102. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Применение ингибиторов синте­за дезоксирибонуклеотидов для лечения злокачественных опухолей.
• 104. Синтез днк и фазы клеточного деления. Роль циклинов и циклинзависимых протеиназ в продвижении клетки по клеточному циклу.
• 105. Повреждение и репарация днк. Ферменты днк-репарирующего ком­плекса.
• 106. Биосинтез рнк. Рнк полимеразы. Понятие о мозаичной структуре ге­нов, первичном транскрипте, посттранскрипционном процессинге.
• 107. Биологический код, понятия, свойства кода, коллинеарность, сигналы терминации.
• 108. Роль транспортных рнк в биосинтезе белков. Биосинтез аминоацил-т-рнк. Субстратная специфичность аминоацил-т-рнк-синтетаз.
• 109. Последовательность событий на рибосоме при сборке полипептидной цепи. Функционирование полирибосом. Посттрансляционный процессинг белков.
• 110. Адаптивная регуляция генов у про- и эукариотов. Теория оперона. Функционирование оперонов.
• 111. Понятие о клеточной дифференцировке. Изменение белкового состава клеток при дифференцировке (на примере белкового состава полипеп­тидных цепей гемоглобина).
• 112. Молекяулрные механизмы генетической изменчивости. Молекуляр­ные мутации: типы, частота, значение
• 113. Генетическая гетерогенность. Полиморфизм белков в популяции че­ловека (варианты гемоглобина, гликозилтрансферазы, группоспецифических веществ и др).
• 114. Биохимические основы возникновения и проявления наследственных болезней (разнообразие, распространение).
• 115. Основные системы межклеточной коммуникации: эндокринная, паракринная, аутокринная регуляция.
• 116. Роль гормонов в системе регуляции метаболизма. Клетки-мишени и клеточные рецепторы гормонов
• 117. Механизмы передачи гормональных сигналов в клетки.
• 118. Классификация гормонов по химическому строению и биологическим функциям
• 119. Строение, синтез и метаболизм иодтиронинов. Влияние на обмен ве­ществ. Изменение метаболизма при гипо- и гипертиреозе. Причины и проявление эндемического зоба.
• 120. Регуляция энергетического метаболизма, роль инсулина и контринсулярных гормонов в обеспечении гомеостаза.
• 121. Изменения метаболизма при сахарном диабете. Патогенез основных симптомов сахарного диабета.
• 122. Патогенез поздних осложнений сахарного диабета (макро- и микроангиопатии, нефропатия, ретинопатия, катаракта). Диабетическая кома.
• 123. Регуляция водно-солевого обмена. Строение и функции альдостерона и вазопрессина
• 124. Система ренин-ангиотензин-альдостерон. Биохимические механизмы возникновения почечной гипертонии, отеков, дегидратации.
• 125. Роль гормонов в регуляции обмена кальция и фосфатов (паратгормон, кальцитонин). Причины и проявления гипо- и гиперпаратироидизма.
• 126. Строение, биосинтез и механизм действия кальцитриола. Причины и проявление рахита
• 127. Строение и секреция кортикостероидов. Изменения катаболизма при гипо- и гиперкортицизме.
• 128. Регуляция синтезами секреции гормонов по принципу обратной связи.
• 129. Половые гормоны: строение, влияние на обмен веществ и функции половых желез, матки и молочных желез.
• 130. Гормон роста, строение, функции.
• 131. Метаболизм эндогенных и чужеродных токсических веществ: реакции микросомального окисления и реакции конъюгации с глутатионом, глюкуроновой кислотой, серной кислотой.
• 132. Металлотионеин и обезвреживание ионов тяжелых металлов. Белки теплового шока.
• 133. Токсичность кислорода: образование активных форм кислорода (су­пероксид анион, перекись водорода, гидроксильный радикал).
• 135. Биотрансформация лекарственных веществ. Влияние лекарств на ферменты, участвующие в обезвреживании ксенобиотиков.
• 136. Основы химического канцерогенеза. Представление о некоторых хи­мических канцерогенах: полициклические ароматические углеводоро­ды, ароматические амины, диоксиды, митоксины, нитрозамины.
• 137. Особенности развития, строения и метаболизма эритроцитов.
• 138. Транспорт кислорода и диоксида углерода кровью. Гемоглобин плода (HbF) и его физиологическое значение.
• 139. Полиморфные формы гемоглобинов человека. Гемоглобинопатии. Анемические гипоксии
• 140. Биосинтез гема и его регуляция. Нарушения синтеза тема. Порфирии.
• 141. Распад гема. Обезвреживание билирубина. Нарушения обмена били­рубина-желтухи: гемолитическая, обтурационная, печеночно-клеточная. Желтуха новорожденных.
• 142. Диагностическое значение определения билирубина и других желч­ных пигментов в крови и моче.
• 143. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Нару­шение обмена железа: железодефицитная анемия, гемохроматоз.
• 144. Основные белковые фракции плазмы крови и их функции. Значение их определения для диагностики заболеваний. Энзимодиагностика.
• 145. Свертывающая система крови. Этапы образования фибринового сгу­стка. Внутренний и внешний пути свертывания и их компоненты.
• 146. Принципы образования и последовательность фукционирования фер­ментных комплексов прокоагулянтного пути. Роль витамина к в свертывании крови.
• 147. Основные механизмы фибринолиза. Активаторы плазминогена как тромболитические средства. Основаные антикоагулянты крови: анти­тромбин III, макроглобулин, антиконвертин. Гемофилии.
• 148. Клиническое значение биохимического анализа крови.
• 149. Основные мембраны клетки и их функции. Общие свойства мембран: жидкостность, поперечная асимметрия, избирательная проницаемость.
• 150. Липидный состав мембран (фосфолипиды, гликолипиды, холестерин). Роль липидов в формировании липидного бислоя.
• 151. Белки мембран - интегральные, поверхностные, «заякоренные». Зна­чение посттрансляционных модификаций в образовании функцио­нальных мембранных белков.
• 153. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем - аденилатциклазной и инозитолфосфатной в передаче гормонального сигнала.
• 154. Коллаген: особенности аминокислотного состава, первичной и про­странственной структуры. Роль аскорбиновой кислоты в гидоксилировании пролина и лизина.
• 155. Особенности биосинтеза и созревания коллагена. Проявления недос­таточности витамина с.
• 156. Особенности строения и функции эластина.
• 157. Гликозаминогликаны и протеогликаны. Строение и функции. Роль гиалуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса.
• 158. Адгезивные белки межклеточного матрикса: фибронектин и ламинин, их строение и функции. Роль этих белков в межклеточных взаимодей­ствиях и развитии опухолей.
• 159. Структурная организация межклеточного матрикса. Изменения соеди­нительной ткани при старении, коллагенозах. Роль коллагеназы при заживлении ран. Оксипролинурия.
• 160. Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, актинин. Молекулярная структура миофибрилл.
• 161. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. Роль градиента одновалентных ионов и ионов кальция в регуляции мышечного сокращения и расслабления.
• 162. Саркоплазматические белки: миоглобин, его строение и функции. Экстрактивные вещества мышц.
• 163. Особенности энергетического обмена в мышцах. Креатинфосфат.
• 164. Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и денервации мышц. Креатинурия.
• 165. Химический состав нервной ткани. Миелиновые мембраны: особенно­сти состава и структуры.
• 166. Энергетический обмен в нервной ткани. Значение аэробного распада глюкозы.
• 167. Биохимия возникновения и проведения нервного импульса. Молеку­лярные механизмы синаптической передачи

• 156. Особенности строения и функции эластина.

  В отличие от коллагена, образующего прочные фибриллы, способные выдержать большие нагрузки, эластин (также белок межклеточного матрикса) обладает резиноподобными свойствами. Нити эластина, содержащиеся в тканях лёгких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки они возвращаются к свёрнутой конформации. Эластин содержит в составе около 800 аминокислотных остатков, среди которых преобладают аминокислоты с неполярными радикалами, такие как глицин, валин, аланин. Эластин содержит довольно много пролина и лизина, но лишь немного гидроксипролина; полностью отсутствует гидроксилизин. Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры, а принимают в межклеточном матриксе разные конформации с примерно равной свободной энергией. Это как раз тот случай строения первичной структуры, когда отсутствие одной стабильной упорядоченной конформации приводит к возникновению необходимых белку свойств.

  Значение десмозина и лизиннорлейцина . В межклеточном пространстве молекулы эластина образуют волокна и слои, в которых отдельные пептидные цепи связаны множеством жёстких поперечных сшивок в разветвлённую сеть. В образовании этих сшивок участвуют остатки лизина двух, трёх или четырёх пептидных цепей. Структуры, образующиеся при этом, называются десмозинами (десмозин или изодесмозин). Предполагают, что эти гетероциклические соединения формируются следующим образом: вначале 3 остатка лизина окисляются до соответствующих ε-альдегидов, а затем происходит их соединение с четвёртым остатком лизина с образованием замещённого пиридинового кольца. Окисление остатков лизина в ε-альдегиды осуществляется медьзависимой ли-зилоксидазой, активность которой зависит также от наличия пиридоксина

  Десмозин (образован четырьмя остатками лизина) . Кроме десмозинов, в образовании поперечных сшивок может участвовать лизиннорлейцин, который образуется двумя остатками лизина

  Лизиннорлейцин (образован двумя остатками лизина). Наличие ковалентных сшивок между пептидными цепочками с неупорядоченной, случайной конформацией позволяет всей сети волокон эластина растягиваться и сжиматься в разных направлениях, придавая соответствующим тканям свойство эластичности. Следует отметить, что эластин синтезируется как растворимый мономер, который называется "тропоэластин". После образования поперечных сшивок эластин приобретает свою конечную внеклеточную форму, которая характеризуется нерастворимостью, высокой стабильностью и очень низкой скоростью обмена.

  157. Гликозаминогликаны и протеогликаны. Строение и функции. Роль гиалуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса.

  Гликозаминогликаны - линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды. РаНbше их называли мукополисахаридами, так как они обнаруживались в слизистых секретах (мукоза) и придавали этим секретам вязкие, смазочные свойства. Эти свойства обусловлены тем, что гликозаминогликаны могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.

  Протеогликаны - высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5-10%) и гликозаминогликанов (90-95%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут составлять до 30% сухой массы ткани.

  Белки в протеогликанах представлены одной полипептидной цепью разной молекулярной массы. Полисахаридные компоненты у разных протеогликанов разные. Протеогликаны отличаются от большой группы белков, которые называют гликопротеинами. Эти белки тоже содержат олигосахаридные цепи разной длины, ковалентно присоединённые к полипептидной основе. Углеводный компонент гликопротеинов гораздо меньше по массе, чем у протеогликанов, и составляет не более 40% от общей массы. Гликопротеины выполняют в организме человека разные функции и присутствуют во всех классах белков - ферментах, гормонах, транспортных, структурных белках и др. Представители гликопротеинов - коллаген и эластин, иммуноглобулины, ангиотензиноген, трансферрин, церулоплазмин, внутренний фактор Касла, тиреотропный гормон. Гликозаминогликаны и протеогликаны, являясь обязательными компонентами межклеточного матрикса, играют важную роль в межклеточных взаимодействиях, формировании и поддержании формы клеток и органов, образовании каркаса при формировании тканей. Благодаря особенностям своей структуры и физико-химическим свойствам, протеогликаны и гликозаминогликаны могут выполнять в организме человека следующие функции:

  они являются структурными компонентами межклеточного матрикса;

  протеогликаны и гликозаминогликаны специфически взаимодействуют с коллагеном, эластином, фибронектином, ламинином и другими белками межклеточного матрикса;

  все протеогликаны и гликозаминогликаны, являясь полианионами, могут присоединять, кроме воды, большие количества катионов (Na + , K+, Са 2+) и таким образом участвовать в формировании тургора различных тканей;

  протеогликаны и гликозаминогликаны играют роль молекулярного сита в межклеточном матриксе, они препятствуют распространению патогенных микроорганизмов;

  гиалуроновая кислота и протеогликаны выполняют рессорную функцию в суставных хрящах;

  гепарансульфатсодержащие протеогликаны способствуют созданию фильтрационного барьера в почках;

  кератансульфаты и дерматансульфаты обеспечивают прозрачность роговицы;

  гепарин - антикоагулянт;

  гепарансульфаты - компоненты плазматических мембран клеток, где они могут функционировать как рецепторы и участвовать в клеточной адгезии и межклеточных взаимодействиях. Они также выступают компонентами синаптических и других пузырьков.

  Строение и классы гликозаминогликатов . Гликозаминогликаны представляют собой длинные неразветвлённые цепи гетерополиса-харидов. Они построены из повторяющихся дисахаридных единиц. Одним мономером этого дисахарида является гексуроновая кислота (D-глюкуроновая кислота или L-идуроновая), вторым мономером - производное аминосахара (глюкоз- или галактозамина). NH 2 -rpynna аминосахаров обычно ацетилирована, что приводит к исчезновению присущего им положительного заряда. Кроме гиалуроновой кислоты, все гликозаминогликаны содержат сульфатные группы в виде О-эфиров или N-сульфата.

  Гиалуроновая кислота находится во многих органах и тканях. В хряще она связана с белком и участвует в образовании протеогликановых агрегатов, в некоторых органах (стекловидное тело глаза, пупочный канатик, суставная жидкость) встречается и в свободном виде. Предполагается, что в суставной жидкости гиалуроновая кислота выполняет роль смазочного вещества, уменьшая трение между суставными поверхностями. Повторяющаяся дисахаридная единица в гиалуроновой кислоте имеет следующую структуру:

  Гиалуроновая кислота содержит несколько тысяч дисахаридных единиц, молекулярная масса её достигает 10 5 - 10 7 Д.

  Хондроитинсульфаты - самые распространённые гликозаминогликаны в организме человека; они содержатся в хряще, коже, сухожилиях, связках, артериях, роговице глаза. Хондроитинсульфаты являются важным составным компонентом агрекана - основного протеогликана хрящевого матрикса. В организме человека встречаются 2 вида хондроитинсульфатов: хондроитин-4-сульфат и хондроитин-6-сульфат. Они построены одинаковым образом, отличие касается только положения сульфатной группы в молекуле N-ацетилгалактозамина.

  

  Одна полисахаридная цепь хондроитинсульфата содержит около 40 повторяющихся дисахаридных единиц и имеет молекулярную массу 10 4 - 10 6 Д.

  Кератансульфаты - наиболее гетерогенные гликозаминогликаны; отличаются друг от друга по суммарному содержанию углеводов и распределению в разных тканях. Кератансульфат I находится в роговице глаза и содержит кроме повторяющейся дисахаридной единицы L-фукозу, D-маннозу и сиаловую кислоту. Кератансульфат II был обнаружен в хрящевой ткани, костях, межпозвоночных дисках. В его состав помимо Сахаров дисахаридной единицы входят N-ацетилгалактозамин, L-фукоза, D-манноза и сиаловая кислота. Кератансульфат II входит в состав агрекана и некоторых малых протеогликанов хрящевого матрикса. В отличие от других гликозаминогликанов, кератансульфаты вместо гексуроновой кислоты содержат остаток галактозы.

  

  Молекулярная масса одной цепи кератансуль-фата колеблется от 4 × 10 3 до 20 × 10 3 Д.

  Дерматансульфат широко распространён в тканях животных, особенно он характерен для кожи, кровеносных сосудов, сердечных клапанов. В составе малых протеогликанов (бигликана и декорина) дерматансульфат содержится в межклеточном веществе хрящей, межпозвоночных дисков, менисков. Повторяющаяся дисахаридная единица дерматансульфата имеет следующую структуру.

  

  Молекулярная масса одной цепи дерматансульфата колеблется от 15 × 10 3 до 40 × 10 3 Д.

  Гепарин - важный компонент противосвёртывающей системы крови (его применяют как антикоагулянт при лечении тромбозов). Он синтезируется тучными клетками и находится в гранулах внутри этих клеток. Наибольшие количества гепарина обнаруживаются в лёгких, печени и коже. Дисахаридная единица гепарина похожа на дисахаридную единицу гепарансульфата. Отличие этих гликозаминогликанов заключается в том, что в гепарине больше N-сульфатных групп, а в гепарансульфате больше N-ацетильных групп. Молекулярная масса гепарина колеблется от 6 × 10 3 до 25 × 10 3 Д

  

  Гепарансульфат находится во многих органах и тканях. Он входит в состав протеогликанов базальных мембран. Гепарансульфат является постоянным компонентом клеточной поверхности. Структура дисахаридной единицы гепарансульфата такая же, как у гепарина. Молекулярная масса цепи гепарансульфата колеблется от 5 × 10 3 до 12 × 10 3 Д.

  Cтроение и виды протеогликанов . В межклеточном матриксе присутствуют разные протеогликаны. Среди них есть очень крупные - например агрекан и версикан. Кроме них, в межклеточном матриксе имеется целый набор так называемых малых протеогликанов, которые широко распространены в разных видах соединительной ткани и выполняют там самые разнообразные функции. Основной протеогликан хрящевого матрикса называется агрекан, он составляет 10% по весу исходной ткани и 25% сухого веса хрящевого матрикса. Это очень большая молекула, в которой к одной полипептидной цепи присоединены до 100 цепей хондроитинсульфатов и около 30 цепей кератансульфатов. По форме молекула агрекана напоминает бутылочный "ёршик". В хрящевой ткани молекулы агрекана собираются в агрегаты с гаалуроновой кислотой и небольшим связывающим белком. Оба компонента присоединяются к агрекану нековалент-ными связями в области домена G 1 . Домен G 1 взаимодействует примерно с пятью дисахаридными единицами гиалуроновой кислоты, далее этот комплекс стабилизируется связывающим белком; домен G 1 и связывающий белок вместе занимают 25 дисахаридных единиц гиалуроновой кислоты. Конечный агрегат с молекулярной массой более 200 × 10 6 Д состоит из одной молекулы гиалуроновой кислоты и 100 молекул агрекана (и такого же количества связывающего белка). Координация сборки этих агрегатов является центральной функцией хондроцитов. Агрекан и связывающий белок продуцируются этими клетками в необходимых количествах. Эти компоненты могут взаимодействовать друг с другом внутри клетки, но процесс агрегации полностью завершается в межклеточном матриксе. Показано, что гиалуроновая кислота образуется на поверхности хондроцитов специфической синтетазой и "выталкивается" в межклеточное пространство, чтобы связаться с агреканом и связывающим белком. Созревание функционально активного тройного комплекса составляет около 24 ч.

  Малые протеогликаны. Малые протеогликаны - протеогликаны с низкой молекулярной массой. Они содержатся в хрящах, сухожилиях, связках, менисках, коже и других видах соединительной ткани. Эти протеогликаны имеют небольшой коровый белок, к которому присоединены одна или две цепи гликозаминогликанов. Наиболее изучены декорин, бигликан, фибромодулин, люмикан, перлекан. Коровые белки бигликана и декорина похожи по размерам и структуре (молекулярная масса 36 000 и 38 000 Д, соответственно). Они имеют несколько тандемных повторов, богатых лейцином, которые образуют α-спирали или β-структуры. На N- и С-концах этих белков имеются домены, содержащие S-S-связи. Ко"ровые белки значительно различаются по первичной структуре в N-концевых областях, что определяет различия в присоединении гликозаминогликанов. Бигликан содержит серии в положениях 5 и 11, что обеспечивает присоединение двух полисахаридных цепей. Декорин содержит один серии в положении 4, поэтому к нему присоединяется одна полисахаридная цепь. У этих протеогликанов полисахаридные цепи представлены дерматансульфатом с молекулярной массой ~ 30 000 Д.Ко́ровый белок фибромодулина (молекулярная масса ~ 40 000 Д) тоже имеет области тандемных повторов, богатые лейцином, но его N-концевая область отличается тем, что не содержит серина, а имеет несколько сульфатированных остатков тирозина, поэтому одна или две цепи кератансульфата присоединяются к ко"ровому белку фибромодулина не в N-концевой, а в области, богатой лейцином, через NH 2 -группу аспарагина. Малые протеогликаны являются мультифункциональными макромолекулами. Они могут связываться с другими компонентами соединительной ткани и оказывать влияние на их строение и функции. Например, декорин и фибромодулин присоединяются к фибриллам коллагена II типа и ограничивают их диаметр (т.е. препятствуют образованию толстых фибрилл). Декорин и бигликан, присоединяясь к фибронектину, подавляют клеточную адгезию, а присоединяясь к фактору роста опухолей (3, снижают его митогенную активность. Кроме этого, имеется большое количество данных о том, что малые протеогликаны играют важную регуляторную роль в процессах развития и восстановления соединительной ткани.

  "

Воспринимаются нами как само собой разумеющееся. Мы не задумываемся даже изредка о том, чему обязаны столь прекрасному состоянию нашего тела. Но уже после 30-35-ти лет подобные мысли начинают посещать голову, поскольку становятся заметными невооруженным глазом первые признаки возрастных изменений кожных покровов. Одним из факторов, определяющих свежесть и молодость кожи , является достаточное количество в дерме вещества эластина. Не будет лишним узнать о нем как можно больше и взять на вооружение данную информацию.

Определение и особенности соединения

Эластин представляет собой фибриллярный белок. Он состоит из нескольких видов аминокислот , главным образом из лейцина, валина, аланина и глицина. Последнего в эластине содержится больше, чем остальных – почти 30% от общей массы. Интересующий нас белок синтезируется внутри человеческого организма фибробластами. Предшественником соединения служит протеин тропоэластин – растворимый мономер, местами обогащенный лизином. С ним происходит ряд метаморфоз в результате сложных биохимических процессов. В итоге на свет появляются молекулы эластина, формирующие эластиновые нити, которые образуют прочную сеть белковых волокон.

Эластин обладает рядом физико-химических свойств. Он нерастворим в воде и большинстве известных жидкостей, имеет достаточно медленный метаболизм и устойчив к расщеплению множеством пищеварительных ферментов. Эластиновые волокна «умеют» растягиваться в противоположных направлениях - не без участия составляющих вещества: десмозина и изодесмозина. Больше всего данного соединения обнаружено в соединительной ткани: в уже упомянутой выше коже, а также хрящах, костях, связках, стенках кровеносных сосудов, легких.

Функции эластина

Рассматриваемый нами белок имеет большое значение в жизнедеятельности человеческого организма. Сеть эластиновых волокон обуславливает механическую прочность соединительной ткани, обеспечивает взаимосвязи между клетками и наличие путей их миграции. Благодаря эластину органы, для нормальной работы которых требуется попеременное сжатие и расслабление, могут бесперебойно выполнять назначенные им природой функции. Это касается, например, сфинктеров, сухожилий, тех же кожных покровов, артерий и капилляров. Кроме того, некоторые органы благодаря эластину способны возвращать себе первоначальные форму и размер после выполнения вмененной им обязанности. Яркий пример – мочевой пузырь, нуждающийся в периодическом опустошении.

Конечно же, более всего нас интересуют функции эластина в составе телесных покровов. Их довольно много:

• обеспечение упругости и эластичности кожи ;
• увлажнение верхнего эпителиального слоя;
• растяжение без негативных последствий для внешности;
• устойчивость к деформации;
• поддержание формы овала лица (лифтинг-эффект);
• контроль секреции сальных желез;
• ускоренная регенерация кожи при повреждениях (ожоги, порезы, воспаления, угревая сыпь и т.д.).

Недостаток эластина в организме

Необходимо уделять большое внимание поступлению во внутреннюю среду тела фибриллярного белка, поскольку постоянная нехватка данного вещества весьма негативно сказывается на состоянии различных органов и тканей. Страдают суставы и кости: у первых снижается подвижность, у вторых повышается хрупкость . Происходит аномальное развитие зубов, они чаще разрушаются. Ухудшается зрение в направление прогрессирующей близорукости. Усугубляется работа выделительной системы, а именно почек. В зоне риска оказываются кровеносные сосуды – в условиях дефицита эластина повышается вероятность разрыва крупных артерий. У человека развивается остеоартрит, кифосколиоз, остеохондроз, буллезный эпидермолиз и прочие заболевания.

Эластин в косметологии

Гидролизованный эластин в отличие от предыдущей разновидности уникального белка способен преодолевать кожный барьер и производить чудодейственные метаморфозы внутри дермы. Получают такой протеин путем кипячения в водном щелочно-солевом растворе, то есть путем гидролиза. Этот процесс запускает реакцию расщепления исходного вещества на аминокислоты, которые действительно без труда проникают вглубь кожи. Однако эти составляющие уже не являются эластином, а значит, и не подарят вашему телу эффект, какой мог бы дать эластин. Все, на что вы можете рассчитывать в данном случае, это незначительные внешние улучшения.

Эластин в продуктах

Чтобы продлить молодость своей кожи, необходимо делать упор вовсе не на косметических средствах с уникальным белком в составе, а на богатых им продуктах питания. Среди пищевых источников фибриллярного протеина лидируют лакомства животного происхождения. Это:

• морепродукты - мидии, креветки, устрицы;
• рыба – лосось, скумбрия, тунец, сельдь, сардина, печень трески;
• рыбий жир;
• яичный желток;
• натуральные молочные сливки;
• сливочное масло;
• кисломолочная продукция.

Растительные лакомства эластин почти не содержат, однако в них присутствуют витамины, в частности – аскорбиновая кислота, которые способствуют выработке организмом натурального эластина. Кушайте с целью насытить свой организм фибриллярным белком:

• разнообразную зелень – петрушку, укроп, сельдерей, базилик, кинзу;
• листовые овощи – шпинат, салат, горчицу;
• корнеплоды – морковь, свеклу;
• свежие овощи – брюссельскую капусту, огурцы, томаты, брокколи, болгарский перец, тыкву;
• фрукты – персики, абрикосы, авокадо, ананас;
• ягоды – клубнику, малину, черную смородину, облепиху, шиповник, виноград, особенно красный.

Также обязательно включите в свой ежедневный рацион растительные масла, например, кунжутное, оливковое, льняное. Не готовьте на них еду, а кладите в качестве заправки в овощные салаты. Непременно съедайте ежесуточно горсть любых орехов. Особый акцент сделайте на арахисе, миндале и грецких орехах. Регулярно варите каши из пшена, гречки, овсяных хлопьев.

Вы можете также использовать медицинские препараты с эластином в качестве полноценных источников полезного белка. Сейчас многими зарубежными фирмами выпускается эластин в таблетках. Пример такого препарата - Коллаген Эластин Тотал Лифт. Кроме того, существует множество биодобавок с соответствующим содержимым, прием которых не имеет побочных эффектов и противопоказаний.

Пономаренко Надежда

При использовании и перепечатке материала активная ссылка на обязательна!

Что такое коллаген и эластин?

Коллаген – это самый распространенный в организме белок. Он составляет почти треть от всех существующих в организме белков, поскольку является основой любой соединительной ткани. 50% всех коллагеновых белков содержится в тканях скелета, около 40% — в коже и 10% — в соединительной ткани внутренних органов. В разных тканях организма присутствуют разные типы коллагена (всего известно более 20 типов).

По своей структуре коллаген относится к фибриллярным белкам, то есть белкам, имеющим вытянутую, нитевидную форму (слово «фибриллы» означает «нитевидный»). Любой белок состоит из аминокислот, объединенных в полипептидные цепи. Но коллаген имеет характерные особенности:

• он состоит из 3-х полипептидных цепей, которые скручены наподобие каната в одну суперспираль. Благодаря такой своей структуре коллаген очень прочен (прочнее стальной проволоки равного сечения) и практически не растягивается;
• между коллагеновыми фибриллами образуются сшивки, благодаря чему прочность еще более возрастает;
• пептиды коллагена состоят из триад аминокислот (каждая третья аминокислота всегда глицин, вторая – пролин или лизин, первая – любая другая).

Эластин также относится к фибриллярным белкам. Но отвечает он за эластичность ткани. Можно сказать, что благодаря эластину у тканей появляются свойства резины – они способны растягиваться, не разрываясь, и возвращаться после растяжения к исходной форме. Большой эластичностью обладают кожа, стенки кровеносных сосудов, легкие, связки.

Необходимые свойства обусловили и структуру этого белка. Характерные структурные особенности эластина:

• он состоит из 1 полипептидной цепи;
• цепи «сшиты» в разветвленную сеть, способную растягиваться во всех направлениях;
• пептиды эластина состоят в основном из таких аминокислот как глицин, аланин, валин, лейцин.

Соединительнотканной частью кожи является ее средний слой – дерма, расположенная под эпидермисом. Там и находятся коллаген и эластин, которые являются основными компонентами межклеточного матрикса дермы (коллаген составляет 70-80% дермы, эластин – 1-3%).

Коллагеновые волокна в дерме имеют вид пучков, расположенных в различных направлениях, а тонкие волокна эластина образуют непрерывные сети. Образно кожу можно представить как матрас, в котором волокна коллагена и эластина играют роль пружин. Коллаген обеспечивает прочность и упругость кожи, эластин – ее эластичность.

Волокна коллагена и эластина погружены в гель, образованный гиалуроновой кислотой и водой. Гель из гиалуроновой кислоты питает коллагеновые и эластиновые волокна и создает для них защитную оболочку.

Коллаген в коже постоянно обновляется (старые волокна разрушаются, образуются новые). Этот процесс химически сложный, многоэтапный. Клеткам соединительной ткани (фибробластам) из отдельных аминокислот нужно создать триады, из триад – цепи, завернуть цепи в «канат», а «канат» — в суперспираль. Затем образовавшиеся коллагеновые фибриллы должны укрепиться внутри- и межцепочечными сшивками.

Сложность этого процесса еще и в том, что:

• некоторые из аминокислот, которые должны участвовать в синтезе белков, не синтезируются в организме, а могут попадать в него только извне (с пищей);
• необходимо участие вспомогательных компонентов — витаминов (С, PP, В6) и микроэлементов (железо, медь).

Нарушение процесса синтеза коллагена на любом этапе (из-за генетического сбоя, нехватки нужных аминокислот, витаминов и микроэлементов) приведет к тому, что вновь синтезированный белок окажется дефектным.

Как и любой белок, коллаген функционирует в организме определённое время. Коллаген – медленно обменивающийся белок, длительность его функционирования измеряется месяцами.

Разрушение коллагеновых волокон осуществляется специальными ферментами и свободными радикалами. При распаде коллагена образуются аминокислоты, которые могут использоваться для синтеза новых белков.

Считается, что на протяжении жизни взрослого человека содержание коллагена в коже снижается на 1-2% в год. Помимо этого, коллагеновые волокна изменяют свой вид, начинают деформироваться. С чем это связано?

Известно, что с возрастом происходит:

• уменьшение образования новых волокон коллагена и эластина;
• повреждение волокон свободными радикалами;
• нарушение процесса сборки коллагена, накопление дефектных волокон, не обладающих нужной упругостью;
• ухудшение процессов распада коллагена;
• увеличение количества «сшивок» и увеличение жесткости волокон.

Причины – во влиянии внутренних и внешних факторов:

• гормональные изменения (особую роль в регуляции синтеза коллагена играют глюкокортикостероиды, половые гормоны);
• снижение количества фибробластов, синтезирующих фибриллярные белки, и их активности;
• снижение активности ферментов;
• повреждение волокон коллагена и эластина свободными радикалами;
• воздействие УФ излучения, приводящее к повреждению волокон коллагена и утолщению волокон эластина, потере ими эластичности (такое повреждение даже получило название – эластоз) и т.д.

Проблема может усугубляться несбалансированным питанием (с дефицитом аминокислот, ряда витаминов и микроэлементов), курением, хроническими стрессами, а также недостатком в коже гиалуроновой кислоты.

Можем ли мы на это повлиять? Можем. Как? Ответ – в статье «

Эластин часто преподносится как супергерой антивозрастных продуктов, борец с морщинами, стоящий на страже упругости кожи. Красочные описания обещают восстановление эластичности, мощный лифтинг-эффект, быстрое разглаживание морщин и возвращение молодости кожи.

Давайте разберёмся, что же такое эластин, чем обусловлены его свойства, зачем его добавляют в косметику, как он в ней работает и оправдано ли его добавление в продукты anti-age, или же это только маркетинговый ход.

Что такое эластин

Эластин - это нитеобразный белок. Он содержится в соединительной ткани человека и животных - коже, стенках кровеносных сосудов, лёгких, хрящах, сухожилиях, связках и костях.

В косметике используется эластин животного происхождения. Его получают из кожи и кровеносных сосудов крупного рогатого скота, птиц и млекопитающих.

Функции

Он придаёт коже эластичность и упругость. Тонкие эластиновые волокна, подобно резиновой ленте, могут растягиваться в 1,5 раза и возвращаться обратно в исходное состояние.

Состав

Эластин состоит из аминокислот, в том числе уникальных, присущих только ему - десмозинов . Они скрепляют эластиновые нити между собой, образуя прочную сетку. Эта сетка предотвращает растяжение и провисание кожи, поддерживает тургор и эластичность, препятствует образованию морщин.

Молекулы эластина синтезируются в коже клетками дермы - фибробластами . С возрастом активность фибробластов падает и количество эластина сокращается. В результате кожа начинает провисать и (внимание!) образуются морщины.

Зачем эластин добавляют в косметику

Рассмотрим основные свойства косметического эластина.

1. Увлажнение любого типа кожи

Эластин обладает высокой гигроскопичностью, то есть притягивает и удерживает большое количество молекул воды. При нанесении на кожу он образует тонкую воздухопроницаемую пленку, которая препятствует испарению и обезвоживанию.

2. Восстановление эпидермального барьера

Чтобы восстановить нарушенный эпидермальный барьер необходимы 2 вещи - активное питание и глубокое увлажнение. Эластин используется в комплексе мер по восстановлению эпидермального барьера благодаря своей способности связывать влагу в коже.

3. Себорегуляция, уход за жирной кожей

Определенные аминокислоты эластина (аланин, валин, пролин) обладают способностью контролировать образование кожного сала. К тому же эластин некомедогенен, то есть не вызывает закупорку пор и не приводит к образованию акне.

Но главный вопрос, будоражащий умы косметических пользователей - способен ли косметический эластин, проникнуть вглубь кожи и работать там по аналогии с собственным эластином, оказывая ощутимое действие на морщины?

Проникает ли эластин внутрь кожи

Давайте разберемся.

Любому веществу, чтобы проникнуть в кожу, нужно преодолеть эпидермальный барьер . Эпидермальный барьер состоит из нерастворимых кератиновых чешуек рогового слоя, скрепленных между собой жировой прослойкой.

Легче всего эпидермальный барьер преодолевают жирорастворимые вещества. А водорастворимые могут преодолеть его лишь в небольшом количестве и при определенных условиях.

Эластин не является ни тем, ни другим. Он не растворим в жирах. Плюс определенные аминокислоты эластина отталкивают воду, поэтому он не растворим в воде.

И даже если бы эластин был жиро или водорастворим, его молекула слишком велика , чтобы проникнуть между чешуйками рогового слоя эпидермиса.

Делаем вывод - косметический эластин не проникает в кожу.

Кажется, что мы во всем разобрались? Тогда вот вам (нам! ☺) вопрос на засыпку. Продвинутые косметические пользователи наверняка слышали о такой зверушке, как гидролизованный эластин, который, якобы, способен преодолеть эпидермальный барьер и проникнуть внутрь кожи. Давайте поговорим, так ли это и что вообще такое гидролизованный эластин и как он работает.

Что такое гидролизованный эластин и с чем его едят

Аминокислоты эластина десмозин и изодесмозин образуют поперечные сшифки между волокнами обеспечивая его нерастворимость. При обычных условиях эластин устойчив к воздействию высоких температур и ферментов, не растворяется в воде, солях, кислотах и щелочах. Единственный способ растворить эластин - подвергнуть его гидролизу.

Гидролиз - это кипячение с водой, солями, щелочами, в результате чего исходное вещество разлагается и образуются новые соединения.

Чтобы получить гидролизат эластина, как правило, используются щелочи. Добавление дополнительных факторов (высокая температура и давление) в процессе гидролиза, приводит к распаду молекулы эластина на отдельные аминокислоты.

Говоря простым языком, гидролизованный эластин - это отдельные аминокислоты. Вот они то - да! действительно способны проникнуть в кожу.

Но! Важно понимать, что эти отдельные аминокислоты:

не являются полноценным эластином;

не обладают его свойствами;

не стимулируют фибробласты на синтез собственного эластина.

И, наконец, - самое главное - наш организм может использовать только тот эластин, что произведен нашими клетками внутри тела - это «живой эластин», который обеспечивает упругость, эластичность и действительно может как-то воздействовать на процесс образования морщин. Любой другой эластин, полученный из животных или человеческих источников в этом плане совершенно бесполезен.

То есть самая суть вопроса даже не в том, проникает ли косметический эластин внутрь кожи, а в том, может ли он стимулировать фибробласты на выработку собственного эластина кожи. И ответ на этот вопрос - нет.

Таким образом, мы выяснили, что:

эластин - это белок, один из важнейших структурных компонентов кожи, в косметике имеет животное происхождение;

он обеспечивает эластичность, упругость, растяжимость кожи;

используется для решения проблем разных типов кожи - способствует увлажнению, контролирует выработку кожного сала, оказывает мягкий лифтинг-эффект;

эластин не растворим ни в воде, ни в жирах, не проникает в кожу, работает лишь на ее поверхности;

гидролизованный эластин способен проникнуть в кожу, но не способен стимулировать фибробласты на выработку собственного эластина;

организм может полноценно использовать только тот эластин, что синтезирован внутри своими собственными клетками.

Итак, чтобы ответить на вопрос, работает ли эластин в косметике, нужно понять - что конкретно мы от него ждем.

Эластин - приятный и полезный компонент косметических средств. Он улучшит внешний вид кожи за счет пролонгированного увлажняющего эффекта, разгладит мелкие поверхностые морщинки, поможет улучшить состояние жирной кожи. Эластин - отличное средство в комплексе мер по восстановлению нарушенного эпидермального барьера.

Чем эластин не является, так это «волшебной таблеткой» от старения кожи и борьбы с глубокими морщинами. Потому что он работает на поверхности и не работает на клеточном уровне. Поэтому, если вы решаете, стоит ли потратить ползарплаты на крем с эластином, который обещает вам чудесное омоложение за считаные дни, - пожалуй, нет. Проникновение эластина глубоко внутрь кожи, его работа на молекулярном уровне, стимуляция клеток и возвращение природной молодости кожи по аналогии с собственным естественным «живым» эластином - все таки не более, чем маркетинговый ход.

Оставайтесь с нами, прокачивайте свою косметическую грамотность и будьте красивыми.

До новых встреч в эфире LaraBarBlog. ♫

Регенерация кожи после понесенных потрясений – ран, ожогов, растяжений или царапин, – происходит благодаря эластину. Он входит в состав эпидермиса, постоянно вырабатывается организмом человека или животных. В молодом возрасте заживление происходит гораздо быстрее, чем в зрелом, поскольку с годами выработка природного белка замедляется и уменьшается. Это приводит к образованию морщин, дряблости, увядающей коже, рубцам на теле. Выглядеть коже в любом возрасте молодой, подтянутой, ухоженной помогают современные косметические средства и процедуры.

Понятие эластина

Разобраться, зачем нужен этот компонент, можно, подробнее узнав его суть и понятие. Эластин – это фибриллярный белок сосудов и легких, который не растворяется в воде, имеет большую массу молекул. Он содержится в организме человека и рогатых млекопитающих в соединительной ткани: коже, стенках кровеносных сосудов, легких, артериях, костях, связках.

Белок выполняет множество важных функций в органах человека. Например, его волокна вместе с коллагеновыми помогают восстанавливать первоначальные размеры после опорожнения кишечника, опустошения мочевого пузыря, когда ткани сначала растягиваются, а потом сжимаются. Эластин для кожи необходим, он способствует восстановлению, регенерации клеток. С возрастом у организма начинается нехватка этого вещества, поэтому его искусственный заменитель содержится во многих омолаживающих и заживляющих кремах, мазях.

Состав эластина

Он содержит следующие аминокислоты: 27% глицина, 10% валина, 19% аланина, 4,7% лейцина, 2,0% пролина, 3,3% десмозина и 3,1% изодесмозина. Две последние аминокислоты действуют комплексно, скрепляют нити эластина в прочные ковалентные связи, входят в состав нескольких пептидных цепей одновременно. Основная функция аминокислот – контролировать выработку подкожного сала. Эластин и коллаген работают в паре, вместе они находятся в соединительной ткани, формируют ее прочность, регулируют контакты между клетками.

Свойства эластина

Самый пик выработки данного вещества у организма происходит около 20-25 лет. В этот период раны и воспаления быстро заживают, царапины затягиваются, а операции переносятся легче. Всем этим процессам способствует эластин. К 40 годам женщины и мужчины замечают более медленное заживление мелких порезов, растяжения связок, становится более ярко выраженной мимика. Появляются глубокие морщины, которые можно немного затормозить с помощью искусственных веществ. Свойствами натурального эластина, который вырабатывается организмом человека, являются:

• заживление ран;
• восстановление кожи после растяжения;
• увлажнение неглубоких слоев эпидермиса;
• способность придавать упругость коже;
• контроль выработки подкожного сала;
• регенерация поврежденной поверхности дермы.

Виды эластина

Вещество, которое вырабатывается нашим организмом в молодом возрасте, полностью выполняет свои функции. После тридцати лет выработка замедляется, поэтому косметические компании придумали кремы на основе эластина. Заменить натуральный компонент искусственным на все 100% не получится, поскольку он не сможет проникнуть глубоко внутрь эпидермиса и полностью убрать морщины. Есть три вида эластина:

• натуральный – вырабатывается организмом, способствует быстрому заживлению и восстановлению кожи после ран, ожогов, растяжений;
• искусственный – создан косметическими фирмами с целью заменить природный компонент, когда его становится недостаточно человеку; добавляется к составу омолаживающих кремов, которые помогают лицу, шее, рукам, зоне декольте выглядеть свежими, ухоженными, увлажненными; проникает под верхние слои эпидермиса, питая его, убирает шелушение, но не способен устранить морщины навсегда;
• гидролизированный – продукт, вырабатываемый из соединительной ткани животных; отличается от натурального тем, что растворяется в воде, поэтому хорошо усваивается кожей, удерживает влагу внутри нее, устанавливая барьер для выхода наружу; восстанавливает эластичность; применяется для изготовления кремов, средств для волос и тела.

Способы восполнения эластина

Мало кто из молодых людей задумывается о состоянии кожи, правильном питании, косметических процедурах. В более зрелом возрасте женщины начинают всерьез заниматься лицом и телом. В этом возрасте появляются первые морщины – поперечные на лбу, мимические, носогубные складки. Необходимо начинать пользоваться кремами, которые будут способствовать увлажнению и здоровому виду лица, но полностью морщины не исчезнут. Помочь коже вернуть молодость и красоту можно в любом возрасте.

Медикаментозные препараты

Перешагнув тридцатилетний рубеж, необходимо сделать постоянными походы к косметологу. Он составит план процедур по уходу за лицом, например, посоветует механическую чистку, подберет средства для волос и тела. Салоны красоты работают с профессиональными кремами, которые могут за максимально короткое время улучшить внешний вид лица. Пяти или шести процедур с периодичностью через день хватает, чтобы восстановить природную красоту кожи. Если у клиента нет противопоказаний по состоянию здоровья, косметолог назначит следующие процедуры:

• Эластин в косметике в ампулах предназначен для профилактики и лечения морщин. Препарат содержат протеины сои, растворимый эластин, которые способствуют восстановлению эластичности кожных покровов, обладают тонизирующим эффектом, оказывают активное влияние на гидрофильные свойства кожи. Ампулы можно наносить самостоятельно на предварительно очищенную поверхность лица, либо под мезороллер в косметическом кабинете. С помощью них отлично убираются носогубные складки.
• Эластин в таблетках должен использоваться при комплексном лечении старения эпидермиса. Перед применением необходимо проконсультироваться с лечащим врачом. Если нет аллергических реакций на состав лекарства, можно принимать согласно инструкции.

Есть один известный препарат, который назначается регулярно всем пациентам:

• название: Коллаген эластин тотал лифт;
• цена: 1950 рублей;
• характеристики: входит в группу биологически-активных пищевых добавок; масса – 880 мг; способ применения: по две таблетки три раза в день во время еды; курс рассчитан на четыре недели; состав: гидролизированный коллаген, сухой экстракт проростков пшеницы и ягод шиповника, облепихи, алоэ вера, стеарат магния, дикальция фосфат, диоксид кремния, жиры растительного происхождения;
• плюсы: источник глицина – восстанавливает эластичность эпидермиса;
• минусы: нельзя применять во время беременности и лактации.

В продуктах питания

Восполнить нехватку природных компонентов могут не только биологически-активные добавки, но и правильно подобранное питание. С продуктами можно получить все необходимые для здорового функционирования организма человека вещества. Грамотно составленное меню на день поможет восполнить недостающие элементы, улучшить цвет лица, состояние волос, ногтей. Главные продукты, содержащие белок:

• морепродукты – креветки, мидии, устрицы;
• жирная рыба, богатая омега кислотами – скумбрия, лосось, кета, форель, печень трески, тунец, сардина;
• кисломолочная продукция;
• сливочное масло;
• желток;
• рыбий жир;
• молочные сливки натуральные;
• растительные масла – кунжутное, льняное, оливковое (как заправка для салата);
• зелень петрушки, укропа, кинза, сельдерей, базилик, шпинат, листья салата;
• орехи – миндаль, арахис, грецкие;
• каши – овсяная, гречневая, пшенная;
• свежие фрукты, овощи – морковь и свекла.

В косметических средствах

Косметологи рекомендуют восполнять недостаток природного белка с помощью косметических средств. Они используются при проведении различных процедур, например, плазмалифтинг. С его помощью коллаген и эластин проникают в глубокие слои эпидермиса и заставляют вырабатывать необходимые вещества. Процедура состоит в том, что с помощью инъекций собственная плазма, насыщенная тромбоцитами, поставляется внутрь проблемных участков кожи, тем самым улучшается регенерация и функционирование клеток.

Восполнить недостаток ценного белка помогут филлеры. Это инъекции, которые выполняются микроиглами, с веществами плотной, вязкой консистенции. Они предназначены для восполнения пустот подкожного пространства, разглаживания морщин. Вторым названием филлеров является контурная пластика. Эффект от процедуры рассчитан на четыре месяца, после чего курс рекомендуется повторить.

Еще одна процедура, которая приведет к молодости, это биоревитализация. Ее можно делать курсами, либо после или до инъекций с филлерами. Суть заключается в том, что под кожу вводится гиалуроновая кислота с помощью микро-прокалываний точечным методом. Цель – заставить вырабатываться коллаген и белок естественным способом, с помощью стимулирования гиалуроновой кислотой. Опытный косметолог определит через какое время после филлеров можно делать биоревитализацию.

Видео

Внимание! Информация, представленная в статье, носит ознакомительный характер. Материалы статьи не призывают к самостоятельному лечению. Только квалифицированный врач может поставить диагноз и дать рекомендации по лечению, исходя из индивидуальных особенностей конкретного пациента.

Нашли в тексте ошибку? Выделите её, нажмите Ctrl + Enter и мы всё исправим!

Обсудить

Эластин – что это такое, в чем содержится